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Neue Veröffentlichung von Markus Bohnsack in Molecular Cell
November 2009
RNA-Helikasen sind Enzyme, die zentrale Rollen in vielen zellulären Prozessen spielen, deren Substrate aber meist noch unbekannt sind. Dies gilt auch für Assemblierung von Ribosomen, an der mehrere RNA-Helikasen beteiligt sind. Die Ribosomen selbst vermitteln die Biosynthese aller zellulären Proteine in allen heute bekannten Organismen.
Die Frankfurter Wissenschaftler haben gemeinsam mit der Arbeitsgruppe um David Tollervey in Edinburgh (Schottland) die Funktion der RNA-Helikase Prp43 in der Biogenese von eukaryontischen Ribosomen untersucht. Mit Hilfe neuer Methoden zur Untersuchung von Protein-RNA-Interaktionen konnten mehrere Bindestellen von Prp43 auf prä-ribosomaler RNA identifiziert und verschiedene Funktionen der RNA-Helikase gezeigt werden. Prp43 ist an der Prozessierung von prä-ribosomaler RNA sowie der Freisetzung einer Gruppe von kleinen nukleären RNAs (snoRNAs) von Prä-Ribosomen beteiligt und ermöglicht den Zugang anderer snoRNAs zu diesen Komplexen.
Damit wurden erstmalig Bindestellen einer eukaryontischen RNA-Helikase auf prä-ribosomaler RNA identifiziert. Die im Rahmen dieser Arbeit genutzten Methoden können zukünftig auch für in vivo Analysen von transienten RNA-Protein-Interaktionen in anderen zellulären Prozessen eingesetzt werden.
Bohnsack, M.T., Martin, R., Granneman, S., Ruprecht, M., Schleiff, E., Tollervey, D. (2009) Prp43 Bound at Different Sites on the Pre-rRNA Performs Distinct Functions in Ribosome Synthesis. Mol. Cell 36, 583-592.
Rückfragen bitte an Markus T. Bohnsack at bohnsack@bio.uni-frankfurt.de